BAB 4. HASIL PENGAMATAN DAN PERHITUNGAN
4.1 Hasil Pengamatan
Praktikum
hari ke-1
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
Glisin
Tirosin
Kasein
|
Bening
Bening
Keruh
|
Ungu Kehitaman
Kuning Bening
Ungu pekat Kehitaman
|
Praktikum hari ke-2
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
Glisin
Tirosin
Kasein
|
Bening
Bening
Kuning Keruh
|
Ungu Pekat
Ungu Pekat
Ungu pekat Gelap
|
Praktikum hari ke-3
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
Glisin
Tirosin
Kasein
|
Bening
Bening
Bening
|
Ungu
Bening Agak Kuning
Ungu Pekat
|
4.1.2
Uji Biuret
Praktikum
hari ke-1
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
Glisin
Tirosin
Kasein
|
Biru Muda Bening
Biru Muda Bening
Biru Muda Bening
|
Biru Memudar Ada Endapan Hijau Di atas
Bening Endapan Hitam Di Atas
Bening Keunguan
|
Praktikum
hari ke-2
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
Glisin
Tirosin
Kasein
|
Bening
Bening
Kuning Keruh
|
Keruh Mengendap
Keruh Mengendap
Keruh tanpa endapan
|
Praktikum
hari ke-3
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
Glisin
Tirosin
Kasein
|
Putih Bening
Putih Bening
Putih Bening
|
Ungu Pucat
Bening
Bening
|
4.1.3 Uji
Xanthoprotein
Praktikum hari ke-1
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
|
HNO3
|
NaOH
|
||
Glisin
Tirosin
Kasein
|
Bening
Bening
Kuning Keruh
|
Bening
Bening
Pink Bening
|
Putih Bening
Kuning Bening
Kuning Pekat Ada Endapan
|
Praktikum hari ke-2
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
|
HNO3
|
NaOH
|
||
Glisin
Tirosin
Kasein
|
Bening
Bening
Kuning Keruh
|
Bening
Hijau Muda
Kuning Tua
|
Bening
Hijau Muda
Kuning Tua
|
Praktikum hari ke-3
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
|
HNO3
|
NaOH
|
||
Glisin
Tirosin
Kasein
|
+
++
+++
|
+
+++
++++
|
+
+++
++++
|
Keterangan
:
Bening
: +
Sedikit
Kuning : ++
Kuning
: +++
Kuning
Orange : ++++
4.1.4
Uji Denaturasi Protein
Praktikum
hari ke-1
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
9ml Albumin 0,2%+1ml HCl 0,1 N
9ml Albumin 0,2%+1ml NaOH 0,1 N
9ml Albumin 0,2%+2ml HNO3 pekat
|
Putih Bening
Putih Bening
Putih Keruh
|
Bening
Bening
Bening
|
Praktikum
hari ke-2
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
|
Penambahan
|
Pemanasan
|
||
9ml Albumin 0,2%+1ml HCl 0,1 N
9ml Albumin 0,2%+1ml NaOH 0,1 N
9ml Albumin 0,2%+2ml HNO3 pekat
|
Bening
Bening
Bening
|
-
-
Hangat
|
Bergelembung
-
-
|
Praktikum
hari ke-3
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
9ml Albumin 0,2%+1ml HCl 0,1 N
9ml Albumin 0,2%+1ml NaOH 0,1 N
9ml Albumin 0,2%+2ml HNO3 pekat
|
Putih Bening
Putih Bening
Putih Keruh
|
Bening
Bening
Bening
|
4.1.5
Uji Presipitasi Protein oleh Logam berat
Praktikum
hari ke-1
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
2ml tirosin + 20tetes CuSO4 0,1N
2ml glisin +
20tetes CuSO4 0,1N
2ml kasein +
20tetes CuSO4 0,1N
|
Putih Bening
Putih Bening
Kuning Bening
|
Putih Bening
Biru Kuning
Kehijauan
|
Praktikum hari ke-2
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
Glisin
Tirosin
Kasein
|
Bening
|
Biru Muda Bening
Tetap Bening
Kuning Kehijauan Keruh
|
Praktikum hari ke-3
Bahan
|
Mula-mula
|
Perubahan
|
Glisin
Tirosin
Kasein
|
Bening
Bening
Putih Keruh
|
Biru Bening
Bening Ada Kristal
Kuning Kehijauan
|
4.2 Hasil Perhitungan
Dalam
praktikum ini tidak dilakukan perhitungan.
Protein
adalah polimer dari asam-asam amino atau polipetida dengan berat molekul besar.
Batasan protein dengan polipeptida tergantung pada berat molekulnya
(Hartanti,2002:91).
Protein
terbentuk dari unsur-unsur organik yang hampir sama dengan karbohidrat dan
lemak yaitu terdiri dari unsur karbon, hidrogen, dan oksigen akan tetapi ditambah
dengan unsur lain yaitu nitrogen. Beberapa protein juga mengandung unsur
mineral yaitu fosfor, sulfur, dan zat besi (Suhardjo,1992:29).
Molekul
protein tersusun dari satuan-satuan dasar kimia yaitu asam amino. Dalam molekul
protein, asam-asam amino ini saling berhubung-hubungan dengan suatu ikatan yang
disebut ikatan peptida (-CONH-). Suatu molekul protein dapat terdiri dari 12
sampai 18 macam asam amino dan dapat mencapai jumlah ratusan asam amino
(Suhardjo,1992:29).
Protein makanan mempunyai tiga fungsi yang
luas :
(1) Asam-asam
aminonya digunakan untuk sintesis protein tubuh,
(2) Kerangka
karbon asam aminonya dapat dioksidasi untuk memperoleh energi,
(3) Atom
karbon dan nitrogennya dapat digunakan untuk sintesis banyak metabolit yang
tidak mengandung nitrogen (Fessenden,1997:646).
Secara garis besarnya fungsi protein dalam
tubuh adalah sebagai zat pembangun bagi pertumbuhan dan pemeliharaan jaringan,
sebagai pengatur kelangsungan proses didalam tubuh, sebagai pemberi tenaga
dalam keadaan energi kurang tercukupi oleh karbohidrat dan lemak
(Marsetyo,1995:63).
a.
Protein sebagai enzim. Enzim merupakan protein yang mempunyai sifat katalik
sehingga enzim disebut juga biokatalisator.
b. Protein transport. Protein ini berfungsi
sebagai pembawa material dalam sel atau tubuh.
c.
Protein nutrien atau penyimpan. Protein ini
terdapat dalam biji-bijian dan merupakan protein nutrien yang dibutuhkan oleh
biji-biji untuk pertumbuhan embrio tanaman.
d. Protein
kontraktil. Protein ini memberikan sel dan organisme mampu berkontraksi, mengubah
bentuk, atau bergerak.
e. Protein struktural. Protein ini
memberikan struktur atau bangunan biologi kekuatan atau proteksi.
f.
Protein pertahanan. Berperan dalam proses mempertahankan diri oleh sel terhadap
serangan sel lain ata melindungi dari luka.
g.
Protein pengatur. Membantu mengatur aktifitas seluler atau fisiologis.
h.
Protein lain merupakan jenis protein yang agak lain dengan protein umumnya,
seperti protein antibeku yang terdapat dalam darah ikan antartika yang
melindungi dari pembekuan darah ikan (Hartanti,2002:93-94).
5.2
Denaturasi protein, Presipitasi, dan faktor-faktornya
Denaturasi protein dapat diartikan
suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tersier, dan
kuarterner terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan
kovalen. Karena itu denaturasi dapat pula diartikan suatu proses terpecahnya
ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam, dan terbukanya lipatan
atau wiru molekul (Winarno,1992:68).
Salah satu penyebab denaturasi
protein adalah temperatur dan juga penambahan pH. Faktor-faktor lain yang dapat
menyebabkan denaturasi adalah detergent, radiasi zat pengoksidasi atau
pereduksi, dan perubahan jenis pelarut (Anonim,2009).
Denaturasi dapat terjadi akibat
pengaruh berbagai hal, termasuk panas dan senyawa kimia yang memutus ikatan
hidrogen dalam protein, seperti urea dengan kadar 6 mol/liter, detergent
(misalnya natrium dodesil sulfat) dan reagen sulfihidril (misalnya
merkaptoetanol). Proses denaturasi tidaklah disertai oleh pemutusan struktur
primer protein, sehingga kadang-kadang denaturasi dapat dihilangkan dan
konformasi semula dapat dikembalikan dengan menyingkirkan faktor penyebab
(Montgomery,1993:76).
Presipitasi protein adalah
pengendapan yang terjadi penggumpalan yang parsial. Presipitasi protein
disebabkan oleh berkurangnya kelarutan suatu protein (perubahan fisik) yang
terjadi karena perubahan kimia. Dengan demikian presipitasi merupakan fenomena
fisika yang disebabkan oleh perubahan struktur kimia. Presipitasi disebabkan
oleh pengembangan molekul protein akibat “unfolding” atau membukanya
heliks-heliks protein. Presipitasi juga terjadi akibat terganggunya kestabilan
koloid protein yang disebabkan oleh menurunnya muatan elektrostatistik protein
sehingga gaya grafitasi akan lebih dominan dibandingkan gaya tolak-menolak
molekul (Valensia,2008)
5.3
Uji Ninhidrin, Uji Biuret, Uji Xanthoprotein, Uji Denaturasi Protein, dan Uji
Presipitasi Protein oleh Logam Berat
a.
Uji Ninhidrin
Uji ninhidrin adalah reaksi yang
berguna untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam
larutan. Ninhidrin merupakan hidrat dari triketon siklik warna violet
(Hart,1990:368).
Ninhidrin suatu pengoksidasi yang
sangat kuat, menyebabkan dekarboksilasi oksidasi asam amino-alfa, menghasilkan
CO2, NH3, dan suatu aldehida dengan suatu atom karbon kurang daripada asam
amino induknya (Harper,1974:26).
Ninhidrin tereduksi kemudian
bereaksi dengan amino yang lepas, membentuk kompleks biru-violet yang maksimal
menyerap cahaya dengan panjang gelombang 570 nm (Harper,1974:27).
b. Uji Biuret
Uji biuret dilakukan untuk
mengetahui adanya reaksi antara larutan protein dalam basa kuat. Biuret adalah
senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada pemanasan dua molekul
urea. Ion Cu2+ dari pereaksi biuret dalam suasana basa akan bereaksi dengan
polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa
kompleks berwarna ungu atau violet. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikata
peptida atau lebih, tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida
(Anonim,2009).
c.
Uji Xanthoprotein
Uji xanthoprotein terjadi proses
nitrasi terhadap inti benzena yang terdapat dalam protein untuk membentuk
senyawa berwarna kuning yang berubah menjadi orange setelah penambahan amonia. Adanya
tirosin, fenilalanin dan triptofan dalam molekul protein akan memberikan reaksi
positif (Anonim,2011:19).
d.
Uji Denaturasi Protein
Pada uji denaturasi protein
dilakukan untuk mengetahui tingkat kerusakan protein yang terjadi pada suhu dan
pH ekstrim. Oleh karena itu diberikan penambahan asam kuat (HNO3) dan basa kuat
(NaOH) untuk menciptakan suasana basa dan asam pada larutan protein. Pemanasan
juga dilakukan untuk menciptakan suhu ekstrim pada protein.
e.
Uji Presipitasi Protein oleh Logam Berat
Uji presipitasi protein dilakukan
untuk mengetahui bagaimana pengaruh penambahan logam terhadap larutan protein.
Penambahan CuSO4 untuk mengetahui reaksi yang terjadi antara logam Cu2+ dengan
protein yang dapat menghasilkan garam protein yang tidak larut.
Ion-ion positif yang dapat
mengendapkan protein dengan ion logam antara lain ialah Ag+, Ca2+, Zn2+, Cu2+,
Pb2+. Sedangkan ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah ion
salisilat, trikorasetat, pikrat, tanat, dan sulfosalisilat (Poedjiadi,1994:118).
5.4
Fungsi Perlakuan dan Penambahan
a.
Uji Ninhidrin
Pada uji ninhidrin dilakukan
penambahan buffer asetat pada protein dan asam amino pada percobaan ini
berfungsi sebagai penambah pH larutan agar tidak berubah tingkatannya atau
nilai pH-nya yang dipertahankan sekitar pH 4 sampai 8 agar dapat bereaksi
dengan reagen ninhidrin.
b.
Uji Biuret
Penambahan NaOH berfungsi untuk
mendenaturasikan protein dan agar suspensi protein menjadi bernuansa alkalis.
Sedangkan penambahan CuSO4 adalah sebagai pemberi warna ungu (Harisdianto,2010)
c.
Uji Xanthoprotein
Larutan HNO3 yang ditambahkan pada
larutan akan menyebabkan terjadinya endapan putih yang dapat berubah menjadi
kuning apabila dipanaskan (Poedjiadi,1994:121).
Penambahan NaOH untuk mendenaturasikan
protein dan agar suspensi protein menjadi bernuansa alkalis (Harisdianto,2010).
Bila susunan ruang atau rantai
polipeptida suatu molekul protein berubah, maka protein ini dikatakan
terdenaturasi (Winarno,1992:67).
d.
Uji Denaturasi Protein
Pada
uji denaturasi protein dilakukan penambahan asam kuat (HNO3) dan basa kuat
(NaOH) untuk menciptakan suasana basa dan asam pada larutan protein. Selain itu
juga dilakukan pemanasan juga dengan maksud untuk menciptakan suhu ekstrim pada
protein.
e.
Uji Presipitasi Protein oleh Logam Berat
Pada uji presipitasi protein oleh
logam ini dilakukan penambahan CuSO4 dengan maksud untuk mengetahui reaksi yang
terjadi antara logam Cu2+ dengan protein yang dapat menghasilkan garam protein
yang tidak larut.
Ion-ion positif yang dapat
mengendapkan protein dengan ion logam antara lain ialah Ag+, Ca2+, Zn2+, Cu2+,
Pb2+. Sedangkan ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah ion
salisilat, trikorasetat, pikrat, tanat, dan sulfosalisilat
(Poedjiadi,1994:118).
5.5 Analisa Data
a.
Uji Ninhidrin
Pada uji ninhidrin digunakan sampel
glisin , tirosin, dan kasein. Mula-mula sebanyak 1ml larutan tersebut
dimasukkan ke dalam tabung reaksi, lalu ditambahkan 2ml buffer asetat kemudian
ditambah 20 tetes ninhidrin 0,2%, kemudian dipanaskan dalam waterbath selama
lima menit, kemudian didinginkan dengan mengalirkan air pada sisi luar tabung
reaksi. Kemudian diamati dan hasilnya adalah larutan glisin menjadi ungu
kehitaman pada hari ke-1, pada hari ke-2 berwarna ungu pekat, dan pada hari
ke-3 berwarna ungu. Larutan tirosin berubah warnanya menjadi kuning bening pada
hari ke-1, ungu pekat pada hari ke-2, dan pada hari ke-3 berwarna bening agak
kuning. Sedangkan larutan kasein berubah menjadi ungu pekat kehitaman pada hari
ke-1, ungu pekat gelap pada hari ke-2 dan ungu pekat pada hari ke-3
Protein yang mengandung sedikitnya
satu karboksil dan gugus asam amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin
membentuk persenyawaan berwarna. Uji ini bersifat umum untuk semua asam amino,
dan menjadi dasar penentuan kuantitatif asam amino (Vivanalis,2009).
pada uji hanya tirosin yang memberi
hasil negatif, hal ini terjadi karena berbagai faktor. Sedangkan glisin dan
kasein memberi hasil positif, hal ini menunjukkan bahwa kedua larutan tersebut mengandung
asam amino a. Sedangkan tirosin memberi hasil negatif karena adanya kesalahan
pada penambahan bahan secara kualitatif, misalnya penambahan ninhidrin, semakin
banyak ninhidrin pada zat uji yang dapat bereaksi, semakin pekat warnanya
(Taufik,2009).
b.
Uji Biuret
Pada
uji ke dua adalah uji biuret. Sampel yang digunakan pada uji ini sama dengan
sampel yang digunakan untuk uji ninhidrin yaitu glisin, tirosin, dan kasein.
Masing-masing sampel sebanyak 1ml dimasukkan kedalam tabung reaksi, kemudian ditambah
1ml NaOH 10%, vorteks selama 2 menit, lalu ditambah 1 tetes CuSO4 0,1%dan
divorteks selama 3 menit, ditambah CuSO4 hingga ungu, lalu ditambahkan urea
0,04gr, kemudian dipanaskan dalam waterbath selama 7 menit, didinginkan dan
dilarutkan dengan 2ml aquades.
Dari
hasil pengamatan pada uji biuret diperoleh bahwa semua larutan yang mula-mula
berwarna biru muda bening berubah menjadi berturut-turut dari glisin, tirosin,
dan kasein pada hari ke-1 adalah biru memudar ada endapan hijau di dasar,
bening ada endapan hitam di dasar, dan bening keunguan. Pada hari ke-2
berturut-turut juga yakni keruh mengendap, keruh mengendap, dan keruh tanpa
endapan. Pda hari ke-3 berubah menjadi ungu pucat, bening, dan bening.
Tes
biuret merupakan tes umum untuk protein, warna yang terbentuk kemungkinan
berasal dari kompleks antara ion Cu2+ dengan gugus -CO dan -NH ikatan peptida
dalam suatu alkalis (filzahazny,2009).
penambahan
NaOH adalah untuk menciptakan suasana basa kuat yang apabila direaksikan dengan
larutan CuSO4 akan dihasilkan warna ungu-biru. Akan tetapi reaksi ini tedak
terjadi pada peptida (Anonim, 2009).
c. Uji Xantoprotein
Uji
yang ketiga adalah uji xanthoprotein, mula-mula larutan glisin, tirosin, dan
kasein sebanyak 2ml dimasukkan ke dalam tabung reaksi, lalu ditambah HNO3
pekat, dikocok secara hati-hati dan diamati, dipanaskan 1 menit kemudian
didinginkan di air mengalir lalu ditambah NaOH.
Dari
data pengamatan diperoleh bahwa ketika ditambah HNO3 pada hari ke-1 glisin,
tirosin dan kasein berturut-turut berubah menjadi bening, bening dan pink
bening. Pada hari ke-2 berubah menjadi bening, hijau muda, dan kuning tua.
Sedangkan pada hari ke-3 berubah menjadi bening, kuning, dan kuning orange.
Untuk pengamatan setelah penambahan NaOH adalah pada hari ke-1 berturut-turut
dari glisin, tirosin, dan kasein berubah menjadi putih bening, kuning bening,
kuning pekat ada endapan. Pada hari ke-2 berwarna menjadi bening, hijau muda,
kuning tua. Sedangkan pada hari ke-3 berwarna bening, kuning, dan kuning
orange.
Pereaksi
xanthoprotein terdiri dari HNO3 pekat. Hasil positif ditunjukkan dengan
terbentuknya warna kuning. Reaksi ini berdasarkan nitro inti benzene yang
terdapat dalam molekul protein. Senyawa nitro yang terbentuk berwarna kuning
dan dalam lingkungan alkalis akan terionisasi dengan bebas dan warnanya menjadi
lebih tua (filzahazny,2009).
d. Uji Presipitasi Protein oleh Logam
Berat
Percobaan
yang keempat adalah uji presipitasi protein oleh logam berat. Yang digunakan
disini adalah CuSO4, karena ion positif Cu2+ dapat mengendapkan protein.
Dari
hasil pengamatan di peroleh bahwa hanya pada hari ke-1 larutan glisin, tirosin,
dan kasein berubah menjadi biru kuning, putih bening, dan kehijauan. Pada hari
ke-2 berturut-turut berubah menjadi biru muda bening, tetap bening, dan kuning
kehijauan keruh. Dan pada hari ke-3 berwarna biru bening, bening ada kristal
dan kunig kehijauan.
e. Uji Denaturasi Protein
Percobaan
yang kelima adalah mengenai denaturasi protein yang disebabkan oleh panas dan
pH ekstrim. Sampel yang digunakan adalah albumin 0,2% sebanyak 9ml kemudian
ditambah buffer asetat, ditabung kedua ditambah dengan NaOH 0,1 N dan tabung
ketiga ditambah HNO3 pekat. Lalu ketiga larutan
tersebut dikocok kemudian dipanaskan selama 15 menit dan diamati perubahannya.
Dari
hasil pengamatan diperoleh bahwa pada hari ke-1 semua larutan tetap bening.
Pada hari ke-2 semua larutan juga tetap bening semua akan tetapi pada pemanasan
albumin yang ditambah HCl timbul gelembung dan pada penambahan HNO3 menjadi
hangat. Sedangkan pengamatan hari ke-3 pada saat penambahan semua larutan tetap
bening dan saat pemanasan albumin yang ditambah HCl timbul gelembung dan yang
ditambah HNO3 warnanya jadi kuning.
Asam
dan basa dapat mengacaukan jembatan garam dengan adanya muatan ionik. Sebuah
tipe reaksi penggantian doble terjadi sewaktu ion positif dan negatif yang
berasal dari asam atau basa yang ditambahkan (Wirastuti,2006)
Protein
akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai pH isoelektris yaitu pH
dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama, pada saat inilah
protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya
gumpalan (Poedjiadi,1994:116).
Sedangkan
panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi
hidrofobik non-polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan
energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak sangat cepat
sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Pemanasan akan membuat protein
bahan terdenaturasi sehingga kemampuan mengikat airnya menurun. Energi panas
akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur
alami protein (Hart,1990:370).
5.6 Penyimpangan-penyimpangan
Penyimpangan-penyimpangan
yang terjadi selama praktikum protein ini antara lain; Pada uji denaturasi
protein tidak terjadi pengendapan sama sekali, seharusnya protein akan rusak
jika ditambahkan asam kuat ataupun basa kuat. Hal ini terjadi mungkin karena
beberapa faktor, antara lain mungkin kebersihan alat yang kurang dijaga,
langkah-langkah yang telah dilakukan, dan juga pada bahan yang digunakan dalam
praktikum.
BAB 6. PENUTUP
6.1
Kesimpulan
·
Protein adalah polimer asam-asam amino
dengan berat molekul besar.
·
Protein dalam tubuh berfungsi sebagai
enzim, transport, nutrien dan penyimpanan, struktural, mempertahankan dan
melindungi sel, pengatur aktifitas sel.
·
Uji ninhidrin berguna untuk mendeteksi asam
amino.
·
Uji biuret untuk mengetahui adanya reaksi
antara larutan protein dalam basa kuat.
·
Uji xanthoprotein terjadi nitrasi terhadap
inti benzena.
·
Denaturasi adalah kerusakan struktur
protein karena faktor suhu, pH, radiasi, dan lain-lain.
·
Presipitasi adalah berkurangnya daya larut
protein akibat penambahan garam-garam.
·
Pada uji ninhidrin
·
Pada uji biuret
·
Pada uji xanthoprotein
·
Pada uji denaturasi protein
·
Pada uji presipitasi protein oleh logam
berat
6.2
Saran
Praktikan seharusnya lebih menguasai
materi agar pada saat melakukan praktikum tidak terjadi kesalahan.
DAFTAR PUSTAKA
Anonim.2009.Protein.http://signaterdadie.wordpress.com
(diakses tanggal 25 Maret 2011).
Anonim.2011.Petunjuk
Praktikum Kimia Pangan dan Hasil Pertanian
I. Jember : Fakultas Teknologi Pertanian Universitas Jember.
Fessenden.1997.Dasar-dasar
Kimia Organik. Jakarta : Binarupa Aksara.
Filzahazny.2009.Protein,
Asam Amino, dan Susu.http://filzahazny.wordpress.com(diakses tanggal 25 Maret
2011).
Harisdianto.2010.Protein.http://wordpress.com
(diakses tanggal 25 Maret 2011).
Harper,H.A.1974.Biokimia
(Edisi 17). Jakarta : Penerbit Buku Kedokteran.
Hart,H.1990.Kimia
Organik (Edisi 6). Jakarta :Erlangga.
Hartanti,dkk.2002.Biokimia
I. Jember : Fakultas Teknologi Pertanian Universitas Jember.
Massetyo,dkk.1995.Ilmu
Gizi Kolerasi Gizi, Kesehatan, dan Produktifitas
Kerja. Jakarta : PT.Rineka Cipta.
Montgomery.1993.Biokimia.
Jakarta : Binarupa Aksara.
Poedjiadi,A.1994.Dasar-dasar
Biokimia. Jakarta : UI-Press.
Soehardjo.1992.Prinsip-prinsip
Ilmu Gizi. Yogyakarta : Penerbit Kanisius.
Taufik,W.2009.Protein.http://kimiaanalitik.blogspot.com
(diakses tanggal 25 Maret 2011).
Winarno,F.G.1992.Kimia
Pangan dan Gizi. Jakarta : PT.Gramedia Pustaka Utama.
Valensia.2008.Presipitasi
Protein.http://vareleenie.blogspot.com (diakses tanggal 25 Maret 2011).
Vivanaliz.2009.Uji
Kualitatif Protein dan Asam Amino.http://vivanaliz.wordpress.com
(diakses tanggal 25 Maret 2011).
